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La più accettata visione delle malattie cosiddette da prioni, come la Mucca pazza e la scrapie nelle pecore, è che siano causate da una proteina normalmente presente nel tessuto nervoso, il prione appunto, che però in quei casi assume una forma diversa, ripiegandosi in modo anomalo.

I prioni normali vengono indicati con la sigla PrP, mentre quelli mutati sono identificati come PrPSc. I primi sono componenti normali delle cellule nervose, dove occupano una posizione sulla membrana cellulare. I secondi, invece, sembrano raggrupparsi in piccoli mucchietti all'interno delle cellule, e questa è la situazione che viene trovata nel cervello delle persone o degli animali morti per una delle malattie da prioni.

Ma le conoscenze scientifiche si fermavano qui. Non era ben chiaro, infatti, come i prioni anormali potessero uccidere le cellule nervose, causando quel caratteristico aspetto "spugnoso" del cervello degli organismi colpiti.

Ora due distinti articoli pubblicati sull'edizione on line della rivista Science, realizzati dal Whitehead Institute for Biomedical Research, negli Stati Uniti, spiegano proprio il meccanismo con il quale i neuroni soccombono di fronte alla presenza di prioni anomali.

Nati in un organello delle cellule chiamato reticolo endoplasmatico (una delle "stazioni di passaggio" per la creazione delle proteine), i prioni normali migrano verso la membrana per svolgere le loro funzioni. Ma se dentro quell'organello si forma un PrPSc, questo viene "scaricato" nello spazio intracellulare, in attesa di essere distrutto da enzimi appositi.

Il problema, secondo gli scienziati del Whitehead, è che il sistema di "controllo di qualità" delle cellule sopporta male anche un piccolo accumulo di PrPSc, e non riesce più a fargli fronte. A quel punto, anche se di prioni anomali ce ne sono relativamente pochi, la cellula finisce per morire.

Inoltre, raccontano i ricercatori nel secondo articolo, anche prioni normali accumulati per sbaglio nello spazio intracellulare possono trasformarsi nella versione anomala. Probabilmente è un buon punto di partenza per vedere come effettivamente funzionano nelle cellule i meccanismi legati all'infettività delle malattie da prioni. Le proteine ripiegate anormalmente, infatti, sono capaci di indurre quelle sane a cambiare la loro forma, diventando PrPSc.

Anche con questi avanzamenti, la conoscenza di queste strane proteine rimane comunque ancora agli inizi, ed i meccanismi con i quali le malattie causate da loro si avviano e si evolvono rimangono quasi sconosciuti.